Glavne kemijske sestavine živih organizmov

Video: Kemična sestava celic

Ta članek bo dal povzetek strukture in funkcije glavnih kemičnih sestavin živih organizmov, potrebne za razumevanje glavnih prednosti materiala. Podrobneje v tem oddelku se material šteje med organske kemije in biokemije.

Ključno vlogo v strukturi in dejavnosti organizmov poskusil beljakovine (proteini) - dušikove makromolekularne snovi organske, sestavljenih iz a-aminokislin. Večina bioloških funkcij proteinov poteka ali z njihovim neposrednim sodelovanjem. Beljakovine - osnovni in nujni sestavni del vseh organizmov. V naravi je približno oktober 10 - december 10 različnih proteinov, ki so odgovorni za življenje več kot 2 milijona vrst organizmov vseh težavnostnih stopenj - od virusov do človeka.

Proteine molekulsko maso v območju 10000-1000000. Kljub različni strukturi in funkcijah, elementarne sestave proteinov nekoliko razlikuje. Beljakovine vsebujejo (% suhe snovi): 50 ... 55% ogljika, 21. ..23% kisika, 15 ... 17% dušika, 6 ... 7% vodika, 0,3 ... 2 5% žvepla. Sestava posameznih proteinov najdemo kot fosfor, jod, železo, baker, selen in nekatere druge makro in mikrohranil v različnih, pogosto zelo majhne, količinah.

Struktura proteinov živih organizmov in vključuje 19 aminokislin, pri kateri so amino in karboksilne skupine vezana na isti ogljikov atom in prolina immo kisline. Vse te kisline se imenujejo proteinogene (pogosto prolina ne izoliramo in vključujejo dvajset proteinogene amino skupino). Dajemo ime proteinogene amino kislin in njihovih latinščina črk in ene pisemskih označb: alanina (Ala, A), arginin (Arg, R), asparaginska kislina (Asp, D), asparagin (Asn, N), valin * (Val, V), histidin (Njegova H), glicin (Gly, G), glutaminsko kislino (glu, E), glutamin (Gin, Q), izolevcin * (On, I), levcin * (Leu, L), lizin * (Lys K ), metionin * (Met M) prolin (Pro, P), serin (Ser, S), tirozina (Tyr, D), treonin * (Thr T), triptofan * (Trp, W), fenilalanin * ( Phe, F), cistein (Cys, C) (simbol * pri čemer sekvence so ti esencialnimi aminokislinami, ki sintetizirajo samo okoli rastlin in ne sintetizira v človeškem telesu). Če je znesek teh aminokislin v prehrani premalo, je normalen razvoj in delovanje človeškega telesa moteno.

Aminokisline - A heterofunctional spojina. molekula aminokislina vsebuje množico funkcionalnih skupin: amino skupino -NH2, karboksilno skupino -COOH in ostanki -R, ki imajo drugačno strukturo:

molekula aminokislina vsebuje več funkcionalnimi skupinami

Narava različni ostanki: vodikov atom v cikličnih sestavin. To ostanki opredeliti strukturne in funkcionalne lastnosti aminokislin.

V vodni raztopini pri pH vrednosti blizu nevtralnih aminokislin obstajajo kot cviterione NH3 + CHRCOO-.

Vsi aminokisline, razen najpreprostejši aminoacetnega kisline (glicin) imajo asimetrični ogljikov atom, - C * - in lahko obstajajo kot dva optična izomera (enantiomera): L- in D-. Sestava vseh preiskovanih proteinov sedaj vključuje le aminokislinsko L-serije, v katerem, ko se gleda asimetričen atom izmed atoma H, skupino -NH3 +, -COO" in ostanek -R razporejen v smeri urinega kazalca. Enostavne beljakovine (proteini) sestoji samo iz ostankov belkov- kompleksnih proteinov (proteid) vsebuje protein (apoprotein) in neproteinski (protetično skupina) dele.

Vsaka beljakovina ima svojo, naravno razporeditev aminokislinskega zaporedja. aminokislinske ostanke, povezane s peptidom ali amida (CO-NH) vezi med a-amino in karboksilno skupin. Glede na število ostankov a-amino kislin, ki sodelujejo pri gradnji peptida, oligopeptide razlikovali (tri- do dekapeptidi) in polipeptidov. Imena peptidov tvorijo ustrezni a-amino imena kislin in amino kislin, ki sodelujejo postavitev peptidne vezi v zaradi karboksilnih skupin, smo pripravili -il pripono. Na koncu te amino skupine s prosto vodikom označimo s H, in na koncu s prosto karboksilno skupino - simbol OH, na primer: H-Val-Ser-OH - valilserin.

Beljakovine kot biološko smiseln struktura je lahko bodisi sam polipeptid ali več polipeptidov, ki predstavljajo Nastalo nekovalentnimi medsebojna delovanja en kompleks.

izključna lastnina beljakovine so - samostojno organiziranje strukture, tj sposobnost spontano določeno značilna le ta protein prostorske strukture. Ugotovljeno je bilo, da so vsi proteini temelji na istem načelu in ima štiri ravni organizacije: primarne, sekundarne, terciarne in nekateri od njih - in kvartarnih strukturo.

Zaporedje aminokislinskih ostankov v polipeptidni verigi spojine imenujemo primarna struktura proteina (sl. 1). To je linearna veriga aminokislin (polipeptid) razporejene v zaporedju z jasnim genetsko določenega vrtenja in medsebojno s peptidnimi vezmi.

Sl. 1. Primarna struktura proteina

Do danes aminokislinske sekvence nastavljen na več tisoč različnih proteinov. Snemanje strukturo beljakovin v obliki podrobnih strukturnih formul okorne in ne intuitivno. Zato uporabite stenografijo - tri-pismo ali eno kodo. Pri snemanju v aminokislinski sekvenci polipeptida ali oligopeptid verige, ki uporabljajo skrajšanimi simbole prevzeli, če ni izrecno navedeno, da je a-amino skupina na levi in a-karboksilna skupina - na desni strani.

Sekundarna struktura besedilu konformacije, ki tvori polipeptidno verigo. Sekundarna struktura ima večina beljakovin, pa niso vedno vsem polipeptidne verige. Zaradi vodikovih vezi med peptidom skupinami in - aminokislinski ostanki pridobijo vijačno obliko polipeptidne verige (a - strukturo). Vodikove vezi lahko dobimo spojino in sosednja (podolgovate) polipeptidne verige, da se tvori druge vrste sekundarne strukture - strukturo (struktura prepognjenega lista, se prepognjeni plast).

Podatki o menjavanja aminokislinskih ostankov v polipeptidni verigi (primarna struktura) in prisotnosti proteinske molekule spiralized, večplastna in neurejenih fragmentov (sekundarna struktura) ne daje popolne slike kateremkoli od obsega, niti oblike, niti na relativnih položajih odsekov polipeptidne verige v odnosu do drugega. Te značilnosti proteinske strukture ugotovijo pri študiju njeno terciarno strukturo, ki se nanaša na splošno lokacijo v prostoru molekul ene ali več polipeptidnih verig, povezanih z nekovalentnimi vezmi.

Med obveznicami, ki imajo terciarno strukturo, je treba poudariti, da:
a) disulfidnih mostov (-S-S-) med dvema cisteinskih ostankov;
b) ester most (med karboksilnih in hidroksilnih skupin);
c) most sol (med karboksilno skupino in amino skupino);
g) vodikove vezi med skupinami -CO- in -NH.

Terciarna struktura pojasnjuje specifičnost proteinske molekule, njegovo biološko aktivnost.

Večina prostorske ureditve proteina terciarne strukture konča, ampak za nekatere proteinov z molekulsko maso večjo od 50 100 000 ... zgrajena iz več polipeptidnih verig je značilno kvarterni konstrukcija. Bistvo te strukture je kombinirati več polipeptidnih verig s primarno, sekundarno in terciarno strukturo v enem kompleks

Uničenje vezi, ki stabilizirajo kvarterni, terciarno in sekundarno strukturo, ki vodijo do dezorientacijo in konfiguracijo proteinske molekule, agregacijo, spremembo fizikalnih lastnosti (topnost, viskoznost) in kemijsko aktivnost, zmanjšanje ali popolno izgubo biološke funkcije imenujemo beljakovine denaturacije. Primarna struktura in torej kemijska sestava proteina ni spremenila.

SV Makarov, TE Nikiforov, NA Kozlov

Zdieľať na sociálnych sieťach:

Príbuzný