Biosinteza kolagena. Izmenjava bakra (Cu)

Kolagen je glavna sestavina zunajcelične vezivnega tkiva je fibrilarnega izločanja proteinov. To je vključeno v vseh telesnih tkivih, ki jih zagotavlja trdnost konstrukcije. kolagenske molekule imajo značilno strukturo v obliki dolgega togega trojno spiralo. Tri polipeptidne verige (&alfa - veriga

Na sestavka kolagena je značilna za številne značilnosti:

1) Tvorba trojno vijačnico zaradi velikega števila prolina in glicin ostanki. Tretjina vseh ostankov &alfa - veriga - glicin. Ta aminokislina - edini, ki lahko tvorijo osrednji del vrtinčne;

2) Obstaja okoli 25 različnih proteinov a-verige, vsak kodiran z izrazito gena. V različnih tkivih izražajo različne kombinacije teh genov;

3) je pokazala, danes pa 15 vrst kolagenov. Najpogostejša kolagena tipa I - vlaknata, zvije v spiralo kanatovidnuyu. Tabela. 1 prikazuje glavne značilnosti različnih vrst kolagena DM Fuller in D. Shields (2004);

4) kolagenov ostanke Wealth hidroksiprolin in hidroksilizin, ki se tvorijo v post-translacijskih hidroksilacijo prolina in lizina ustrezne hydroxylase, Zaradi enostavnosti postavitev prednostno med lizina deli disulfidnih mostov prispeva k večji trdnosti kolagenska vlakna.

Tabela 1. Glavne značilnosti različnih vrst kolagena

To je bilo, da sinteza in stabilizacija vlaknenih komponent vezivnega tkiva, in sicer polimerizacijo kolagena in elastičnih vlaken poteka v več stopnjah. na intracelularni fazah, prva, ki se odvija na ribosome v grobem endoplazemski retikulum (RER), sintetizirani &alfa - veriga propeptida, ki se nato dovaja v votlino ER. Tukaj, s pomočjo vitamina C in Fe-vsebujejo prokolagena hidroksilaz prolina in lizina ostanki hidroksilirana in glikoziliran hidroksilizina ostanki dodatne ogljikovih hidratov glukoze in galaktoza. Stopnja glikozilacije odvisna od vrste materiala, kjer je kolagen tvorjen. Tank gladki ER in Golgijev aparat pro-&alfa - veriga Premika za plazemsko membrano. V zadnji fazi glikozilacijo &alfa - veriga povezuje disulfidnih mostov 3 v enem kompleks, ki zloži v trojne vijačnice prokolagena. To se izloča iz celice v veziklov Golgi z eksocitozo.

na zunajcelični faze prokolagena spremeni v tropocollagen, vlakna, ki prek B- in navzkrižno povezana encimska lizil-oksidaze v vsebujoč piridoksal microfibrils, in nato v polimernih vlaken kolagen. Tvorba intra- in intermolekularno zamreženje nastane zaradi oksidativno deaminacijo &epsilon - amino skupine lizina in hidroksiprolina (Greenstein, 2004) (slika 1).

Sl. 1. sintezo kolagena

V oksidativno deaminacijo amino skupin lizinskih ostankov kolagena peptid p-verige zamrežen Tip Schiffove baze in aldolne kondenzacije. razen lizil oksidaza, vključeni v ta proces Fe-encim prolil. pomanjkanja bakra v organizmu ali piridoksal (vitamin ₆) Povzroča zmanjšano aktivnostjo lizil-oksidaze in s tem upočasni polimerizacijo pri nastanku vlaknenih vezivnega tkiva sestavnih elastina in kolagena monomerov. Isto se dogaja s pomanjkanjem železa v telesu. Prav ti učinki so jih opazili na angioedem, osteoartritis in dermatolatirizme, tj pri boleznih z vnosom povzroča arilamine, na primer, latirogenov (&beta - aminopropionitrile, &beta - aminoa- tsetonitril in druge sestavine sladkega graha Lathyrus odoratus in druge rastline te vrste, zlasti uvrstitev - L. sativa).

Odstranitev ionov iz molekul encimov uporabljajo kelirno ligande upočasni proces oksidativne deaminacijo amino skupin in označeni poškodbe vlaknasto vezno komponento tkiva, tj normalne do motenj fibrillo- geneza. Inhibicija Ti encimi drog zaradi tvorbe kelatov kompleksov, kjer je ion Cu in lizil-oksidaze Fe prolilhidroksilaze so v centralni atom in molekulami arilamini - ligandi. Dolgotrajna uporaba različnih zdravil, se lahko razvije lupusu podoben sindrom (Podymov, 1981).

Treba je omeniti, da je stopnja kompleksacije ligandov (agentov) z osrednjo atomi encima je odvisna od koncentracije (odmerek) ligandov, njihovih farmakokinetičnih lastnostih, fiziološko stanje organizma.

Medicinska bioneorganika. GK ovce