Imunoglobulin lahke verige. organizacija imunoglobulini

Video: Organizacija in izraz imunoglobulinov genov 2 težka veriga WMV V9

N- in C-regijo lahke verige približno enake dolžine. Tako, za človeško kappa V verige območja izdelana iz odsekov 107-113 aminokisline (izhajajoč iz N-terminalnega konca) in na C-regije znesejo preostalih 107 ostankov. Na težka gama dolžino verige V-domen je približno enaka kot regija C sestavljena iz treh linearno razporejene ena za drugo homolognih regij C1, C2, C3 podobne dolžine, strukturno homologna C-regije lahkih verig in med seboj.
V-območje svetlobe kapa in lambda verige med seboj razlikujejo in so drugačni od tistih težkih verig, medtem ko so V-regijo težke verige enak za vse razrede.

Video: imunologijo - protiteles somatsko (VDJ) rekombinacija sem

med pljučih verige, izolirane iz različnih patoloških imunoglobulini, nihče, podobno kot druge. Ocenjuje se, da je drugačen idiotipom variant obstaja vsaj nekaj tisoč. Kljub tej raznolikosti, vse variante V-regije kapa verig, spadajo v tri glavne podskupine, razlike med beljakovine vsake podskupine je majhna.
Na enak način je bilo mogoče razvrsti V-regija lambda veriga in v zadnjem času in V-regijo težke verige.

aminokislinski zamenjava, odvisna od razlike med V-domen, večina od njih so razvrščeni v več posebnih mestih - tako imenovanih vročih točk. V lahkih verig, te hipervariabilne regije zasedajo položaje 25-35, 52-55 in 89-96, medtem ko težke gama verige - 31-37, 86-91 in 101 -109. Ti ostanki so očitno vpleteni v nastajanje aktivnega centra antitelVesma naravno v peptidnih verig imunoglobulinov lokacije mostov vnutritsepevyh disulfidnih.

Video: organizacija in izražanje imunoglobulinskih genov 3

Vsaka od teh oblik zanka deli dolžino verige približno 60 ostankov, in levo in desno od njega, ampak ima 20 ostankov. Tako je osnovna strukturna enota veriga dela približno 100 ostankov z disulfidnim mostom. Svetlobni verige dva izmed njih in jih izpolnjujejo V- in C-regije in njihove štiri gama verige. V avtohtonimi verig je vsak od teh delov zmanjšati v ločenem, relativno neodvisne kompakten globule domene (Putman, 1969).

Kdo se lahko šteje za dokazano sistem IgG strukturo molekule, z Porter (Porter, 1973) predlagala. V skladu s to shemo, je molekula zgrajena iz L- in H-verig pridružil mszhtsepevymi di-sulfida mostov. Ko proteoliza (npr tripsin ali papaino.m), kot je razvidno iz Porter molekule razbije na tri dele, od katerih sta dve enaki drug drugemu in imajo aktivnost protitelesa (FAB-kosmih). Sestavljeni so iz lahke verige in težke pol verige. Tretji fragment (Fc) sestoji iz C-terminalni polovici težkih verig.
Število vezi med težkimi verigami spreminja in različnih podrazredov človeški IgG je od dva do pet.

IgA najdemo v dveh oblikah: - monomera podobne molekule IgG, in polimera, ki je narejen iz dveh ali več monomernih enot. Makroglobulina IgM izdelana iz petih monomernih podenot spominja na molekule IgG.

Video: Kaj je imunoglobulin G? Kaj imunoglobulin G pomeni? Imunoglobulin G pomen

Med različnimi v specifičnosti protitelesa, spada v isti razred (podrazred) in vrsto zelo težko zaznati nobene razlike v lastnostih, razen za njihovo sposobnost, da reagira z antigeni. Tako na različne antigene, protitelesa, struktura je zelo podoben, razen na majhnem prostoru, v katerem so v neposrednem stiku s antigenskih determinant.

antigeni Isti se lahko spremeni snovi (beljakovine, polisaharidi, sintetične kemikalije), ki imajo zelo različno konfiguracijo in pojavijo se nahaja na zelo različne načine antigenske determinante.