Razredi imunoglobulinov. Struktura imunoglobulinskih verig

Video: SWIFT - 13. Razredi in strukture

trenutno čas protitelo in nekateri blizu njih beljakovine spadajo v posebno skupino glikoproteinov imenovane imunoglobulini. Vsi izmed njih so številne skupne značilnosti: za tesno antigenske in kemijske lastnosti, enaka načela gradnje molekul in skupnega filogenetske izvora. Očitno so v vseh imunoglobulini - kot "normalno" in "nenormalno", najdenih v povečanih količinah v nekaterih proliferativnih bolezni limfnega sistema - so protitelesa vsem antigenom.

molekule imunoglobulini, Kot je navedeno v uvodu, je izdelan iz "težkih" in "lahke" polipeptidne verige. imunoglobulin razredi se razlikujejo po svojih težkih verig. Pri ljudeh obstaja pet razredov beljakovin (IgG, IgM, IgA, IgD in IgE), težkih verig, ki so sicer v grških črk, a in e.

lahke verige molekule humani imunoglobulin, in večina živali so dveh vrst: kapa in lambda. Obe vrsti lahkih verig lahko del molekul vseh razredov imunoglobulinov. Molekula in polimerni IgA IgM molekule vsebujejo poleg ena J verigo in polimerni IgA - imenovana tudi sekretorni komponenta.

Ponavadi je večina od protitelo To se nanaša na razred IgG. V začetnem obdobju imunskega odziva, pa je velik del protitelesa pripada IgM, ki so očitno najbolj filogenetsko starodavno. IgA imajo sposobnost, da prodre v skrivnosti -. Slinjenje, kolostruma, črevesne sokovi in ​​drugih protiteles reaginski test tipa so IgE.

Struktura imunoglobulinskih verig

ugotoviti sekvenca aminokisline v peptidni verigi imunoglobulina je zapletena zaradi heterogenosti teh proteinov. Protitelesa proti antigenom, ki jo izoliramo tudi v čisti obliki je skoraj vedno enotna. Eden od razlogov za to heterogenosti najprej poklicati prisotnost večine antigeni različnih antigenskih determinant, ki proizvaja različne specifičnosti protiteles.

Tudi protiteles enem determinanta lahko pripadajo različnim razredov in podrazredov imunoglobulinov. Nadalje je treba omeniti, da se lahko v okviru imunskega odziva spremeniti lastnosti protiteles samih.

Možnost študija kemijsko strukturo imunoglobulini Prišla je po odkritju tako imenovanih patoloških imunoglobulinov se pojavile v nekaterih limfoproliferativnih bolezni pri ljudeh in živalih. Ti imunoglobulini je zelo podobna normalni, vendar se razlikujejo od njih homogenosti. V zadnjem času izvedli raziskave, da smo dobili homogene protitelesa z imunizacijo z antigeni homogenih.

V nekaterih primerih je bilo mogoče razviti dovolj velik znašajo homogene preparate, primerna za določanje zaporedja aminokislinski ostanek v svojih polipeptidnih verig.

Veliko dela je bilo opravljenega že od leta 1965 na dekodiranje primarno strukturo peptidne verige imunoglobulinov, ki leta 1969 je pomenilo velik uspeh: pas Edelman je nameščen celotno zaporedje aminokislinsko obeh sklopov imunoglobulina (IgG l EU) (Edelman, 1973).

Najpomembnejši rezultat Ta raziskava je bila odkrivanje težkih in lahkih verig iz dveh močno različnih področjih - spremenljivka (V) in konstantne (C). Vezja tega razreda (podrazreda) tip in se razlikujejo le v zaporedju klinastih področji (idiotipsko različic), medtem ko je območje C so identična, razen za majhne razlike, ki določajo alelov (allotipicheskie) variacije. Istočasno se razlike med razredi (podrazreda) in neenaka vrste vezij določen s strukturo C-regije (izotopna variacije).

Ta nenavadna struktura verig bo jasno, če se spomnite, kakšne so njihove biološke funkcije. Glavni namen imunoglobulinov kot protitelesa je tvorba kompleksa z antigenom, in v zvezi s tem so zelo specifična in zelo različni drug od drugega. Hkrati pa glede na različne specifičnosti protiteles delijo število bioloških funkcij: vezanja komplementa, fiksacija na membrano in skozi njih. Ta dvojnost lastnost se odraža v ustreznem dvojne strukture.

očitno, struktura V-regije To določa posebne lastnosti protiteles, saj gradijo aktivno mesto, medtem ko je območje C zagotavljajo lastnosti, ki so skupne vsem protiteles tega razreda in vrste.