Prilagodljivost imunoglobulina G in e. Fleksibilnosti tipov imunoglobulinov
naše jo (Kaivarainen 1975) smo določili ustrezno časovno korelacijo spin oznak, povezanih z odlomki IgG in mielom IgE (Yu) je aktivno središče ljudi (TR), in čas korelacija se drobi kot del neokrnjene molekule (TM). TR Vrednost za IgG in IgE bilo ugotovljeno, da je 9 in 8,5 nssk in TM 35 in 60 SKJV oz.
Vrednost tm, pridobljeni za IgG (35 SKJV) se dobro ujema z vrednostjo za tm zajec IgG (32 SKJV) opredeljeno s togo vezan etiketi. Vzporedno označene tm.
za te proteini metoda fluorescentne polarizacije, in korelacijske časi dobljeni po obeh metodah so bili podobni. Očitno je, da relativno gibanje IgE fragmentov manj prosto kot premikanje delcev IgG, ker dodatni interakcij med podenotami IgE primerjavi IgG ali zaradi posebne narave S-S vezi e-verige.
po katerem Huber (Huber, 1976), v katerih so bili izvedeni laboratorijski Rentgenske študije difrakcije molekule mielom imunoglobulina G (. Colman ea, 1975), na voljo so tri vrste prožnosti molekule tipa IgG.Pervy - je sposobnost podenote razpravljali zgoraj, take papain FAB-fragmente, vrtenje glede na drugega, odvisno od težke verige gibljive regije med podenot in disulfidne vezi med težkimi verigami.
Druga vrsta prožnosti je določena območja verige med variabilnih in konstantnih domen FAB-fragmentov, ki omogočajo te domene premikata drug glede na drugega. Tretja vrsta prožnosti je odvisna od delovne odseka verige, ki se nahaja bližje COOH-terminalu težke verige po disulfidne vezi med težkimi verigami.

po katerem Huber, Ta vrsta prožnosti je mogoče razložiti z mobilnostjo Fc fragmenta v odnosu do obeh FAB-fragmentov, ki so privedle do šibkih in uninterpretable elektronske gostote v oblastiFc-fragmentapri analizo rentgenokristallograficheskom mielomom intaktne IgG.
Tako obstajajo številni prepričljivi dokazi obstoj neodvisne relativnega gibanja posameznih podenot imunoglobulinov. Predvidevamo lahko, da je prostorska struktura, ki je taka prožnost imunoglobulinske molekule pomembna za optimalno protiteles, ki imajo enak sterično strukturo z antigenom zelo različna.
Fleksibilnost, še posebej, je zelo pomembno za protiteles Zdravilni centri z ene molekule na antigen. V tem primeru, kot je dobljena podatki v laboratoriju Karush (Karush, 1970), reakcijo antigena - protitelo bolj učinkovito kot pri protitelo reagira z majhno hapten enovalentno iste specifičnosti.
Možnost prostega vrtenja aktivni FAB-fragmente glede na drugega močno vpliva na naravo odziva protiteles na antigen. Tako imenovani nepopolne protitelesa proti kunec eritrocitov morejo povzročiti reakcijo aglutinacijskim. Vendar pa je šele po rešuje z disulfidnim mostom med težkimi verigami enakih protiteles aglutinirajo eritrocitov (Rim npr. A., 1977).
Za ta rezultat razložiti, je lahko dejstvo, da je pri Zmanjšanje disulfidnih vezi protiteles molekula pridobi sposobnost direktno reagira z obema rdečih krvnih celic zaradi odprave nekaterih omejitev, ki jih ta vez in na ta način pojava relativne prostega gibanja FAB-fragmentov.
Podobno fleksibilnost molekule protitelo To je odvisno verjetno tudi možnost, da oblikujejo posebne oborine. Protitelesa imunizacijo prašičev med DNP-skupino, izgubijo svojo sposobnost, da pospeši z DNP-proteinom. Pri preučevanju metodo fluorescentne polarizacije je bilo ugotovljeno, da imajo ti zgodnji protitelesa zmožnostjo obarjanja, bolj fleksibilno strukturo kot poznejših protitelesa iste specifičnosti vendar niso sposobni, da se tvori oborina.
Sekundarne in terciarne strukture imunoglobulinov. Študija strukture imunoglobulinov
Elektronsko paramagnetno resonanco imunoglobulinov. Struktura IgG (imunoglobulina g)
Struktura aktivnih centrov protiteles. Študija aktivnih območij imunoglobulini
Imunoglobulin središče g. Aktivno Center IgG
Imunoglobulin struktura g. domene IgG
Polarizacija metode fluorescenca protiteles. korelacija imunoglobulina
Spremembe molekul protitelesa. Konformacija imunoglobulina
Oborino imunskih kompleksov. Interakcija domene protitelesnih verig
Konformennaya model imunskih kompleksov. Interakcija protiteles z antigeni
Lokalizacija genov lahkih verig protiteles. Razlogi za variabilnosti svetlobnih verig
Razlike variabilne regije protitelesa. Spremenljivka imunoglobulin podskupina
Razporeditev VC-gen. Preklapljanje protitelesa genov aktivnost
Variabilne regije protitelesa težkih verig. Variabilne regije genov težkih verig
Poliribosomny kompleksu sintezo protiteles. RNA sodelujejo pri sintezi protiteles
Tvorba imunoglobulinskih verig. Presežek protitelo Sinteza l-verige
Sinteza imunoglobulin težkih in lahkih verig. Enotna sinteza težke in lahke verige protitelesa
MRNA sodeluje pri sintezi protiteles. Metode študija mRNA
Predhodnih sestavinah sintezo L-verige protitelesa. Ekstrapeptidy in njihova funkcija
Membranska imunoglobulini. površina protitelo
Sestavljanje protitelesa. dopolnjevanje imunoglobulini
Izločanje imunoglobulinov. Prizorišča izločanja protitelesa