Oborino imunskih kompleksov. Interakcija domene protitelesnih verig
stanje agregacija imunskih kompleksov ne sme vplivati vezave Fc fragmenta komponente komplementa ter posledično njihovo razširjanje v oborine. Preiskave strukture določenega oborina protiteles z antigenom je bila izvedena s pomočjo spin nalepk (Grigoryan in sod., 1969). Za označevanje beljakovin z uporabo nitroksilne radikale sintetiziranega na podlagi maleimid. To kovalentno reagirajo s skupinami -SH kunčje protitelo po redukciji z 2-merkaptoetanola vmesna disulfidnih vezi. Ko je ta aktivnost protitelo ohranjena.
Kot rezultat, padavine -Spin označena protitelesa ovalbumin nalepka še naprej prosto vrti brez doživlja sterično oviro. Po drugi strani pa nespecifično nanos-spinski označenih protiteles z amonijevim sulfatom povzročilo močno imobilizacijskih oznak. Ti podatki kažejo na mreži, ohlapna zgradba talog imunskih kompleksov.
V poskusih z uporabo metoda Cirkularni dikroizemski Razlike so bile ugotovljene v spektrih treh homolognih antipnevmokokkovyh protiteles pred in po njihove interakcije s specifičnim ligandov-geksasaharidny (JATON e. a., 1975a). Smo raziskovali spremembe v spektri homolognih rekombinant in hibridne H- in L-verige z učinkovanjem hapten. Homologne rekombinacije protitelesa imel spektra identičen spektru nativne protitelesa, kljub odsotnosti medverižni S-s-vezi.
Spremembe v spektrih pojavljajo ob vezave hapten V vseh treh nativnih protiteles, FAB-fragmentov in homolognih rekombinantnih molekul. Vendar pa ni bilo dokazov o konformacijske spremembe ob interakciji hapten s getsrologichnymi rekombinantnih protiteles. Ti rezultati potrjujejo spremembo fluorescence kvantni dobitkom protiteles. Poudarjajo, da visoke specifičnosti medmolekularnih interakcij v imunoglobulinov.

edinstvena informacije interakcija domena v verigi je mogoče dobiti s spin etiketi. Te informacije je odvisna od njene beljakovin vezavnega mesta. Ostanek, ki ustreza aminokislinski (ali ostanke), na katero vezave pride etiketa opredeljujejo svoje kemijske sestave in označevanja pogojih (npr Ph). V našem delu (Kaivarainen, Nezlin, 1967a) proteinov označenih z dvema iminoxyl ostanki: 2,2,6,6-tetrametil-4-amino- (N-dichlorotriazine) - R, in imidozolidom (2,2,5,5-tetrametil -1-oksilpirollin-4-karboksilna kislina) - R2. Glede na pogoje pristopnih znamk lahko komunicirajo z lizinom ali histidin.
POP spekter oznak R, in R2 konjugiran verjetno ali zine ostanki proteinov sestavljena iz treh ozkih linij značilnost šibko immobizirovannoy oznak ne doživlja Steri-ically ovirajo makromolekul. Nasprotno, ti spektri EPR spektri imunoglobulina G, z R oznako, (domnevno pristopom histidinskih ostankov) sestavlja pet komponent.
kot spektri kažejo sposobnost nalepko, da se v dveh različnih mikrookolja - A in B, ki se razlikujejo v microviscosity.
Podobnost EPR spektrov IgG in različne podenote so očitno povzročile skupna vseh teh strukturnih elementov, in sicer, domen in njihovo interakcijo. To domnevo potrjuje dejstvo, da proteolize izoliranih domene L-verige A-komponente spektra, ki ustreza oznaki imobilizirano, popolnoma izgine. Pomembno je opozoriti, da v skladu s fizikalno-kemijske in imunoloških metod pol L-verig (domen) ohranijo svoje osnovne prostorske strukture, povezano z njimi v sestavi nepoškodovanih L verigami.
V poskusih na interakcije spin-označenih Rt histidinskih ostankov na protiteles z antigenom izoliranih uporabi kunčjega anti-humana protitelesa hemoglobina, proti goveji IgG in osel anti-humana IgG. V skladu z našimi eksperimentalnimi spin nalepke so bile povezane predvsem z FAB-fragmentov. Vzorec sprememb EPR spektri-spinski označenih protiteles z reakcijo z antigeni ni odvisna od tega, ali tvori oborina.
V vseh primerih je študiral, kompleksa -Spinski označenih protiteles z antigenom je povzročilo razmerju povečanje območja A-komponente na območju osrednje glede komponento s kontrolo ESR spektra. Poleg tega je bil premik A-komponenta ustrezno povečanje zadrževalnih oznake v državi. Ker je površina A-komponento določimo s količino znaka v tem stanju, naraščajoč pomeni povečanje količine nalepke v državi ali povečanje trajanja tega stanja.
Razredi imunoglobulinov. Struktura imunoglobulinskih verig
Struktura aktivnih centrov protiteles. Študija aktivnih območij imunoglobulini
Imunoglobulin središče g. Aktivno Center IgG
Lastnosti protiteles aktivnih centrov. reaktivnost imunoglobulini
Imunoglobulin reaktivnost. Metoda-spin označene haptenov
Prilagodljivost imunoglobulina G in e. Fleksibilnosti tipov imunoglobulinov
Polarizacija metode fluorescenca protiteles. korelacija imunoglobulina
Spremembe molekul protitelesa. Konformacija imunoglobulina
Sprememba protitelesa po reakciji z antigenom. dopolnjujejo centri
Stabilizacija imunoglobulini haptenov. Odvisnost od konformacije protitelesa temperature
Združenje imunskih kompleksov. Mehanizmi za disociacijo protitelesa-antigen
Konformennaya model imunskih kompleksov. Interakcija protiteles z antigeni
Razlike variabilne regije protitelesa. Spremenljivka imunoglobulin podskupina
Izhodni protiteles celice. celica Predeterminirovannost
Inhibicija tvorbo protiteles. Sinteza protitelesa povratnih
Značilnosti sodelovanja imunske celice. Humoralni dejavnik protitelo
Prizorišča medsebojno delovanje imunskih celic. Hipoteza obeh faz
Sodelovanje kostnega mozga v imunskem odzivu. Pospeševanje mehanizem kostnega mozga
Oblikovanje spominske celice. Protitelesa in njihova specifičnost
Mehanizmi delovanja protiteles. Aktivacijo komplementa sistem protiteles
Kršitve sistema komplementa v glomerulonefritis, anemijo, okužbe